geeky.se

Läser en laborationskurs i biokemi. Det innebär tre veckor där man i stort sett bara har labb. Mer exakt har man två labbar som är fyra timmar långa och två labbar som är tio timmar långa per vecka. När jag började på KTH var labbarna max sex timmar. Sedan dess verkar de lägga på två timmar per år eftersom att vi i tvåan hade en kurs med en labbdel som hade en labbdag som var åtta timmar lång. Och nu i trean har vi tio timmars labbar. Alltså längre än en vanlig arbetsdag.

I vilket fall som helst så utför man en uppgift per vecka och det är totalt tre veckor, så det är totalt tre uppgifter. Denna vecka handlade om att separera två olika proteiner från kalvserum (i princip kalvblod), bestämma deras respektive mängder och storlekar. I stora drag så fäller man ut dessa proteiner som salter som man sedan kan separera enkelt från resten av serumet och sedan kan man mäta deras mängder genom att mäta deras absorbans och jämföra med en standard kurva eller så kan man använda ELISA-metoden. Sen använde vi SDS-PAGE och Western blot för att uppskatta storlekarna på proteinerna.

I provstället skymtar de blåfärgade standardreferenserna. Den blåa färgen kommer från den s k Bradfordreagensen. Dessa kända skiftande koncentrationer jämförs sedan med de riktiga okända proverna.

Bradfordreagenser vars absorbans redan har mäts. Dessa ska slängas ut men alla grupper la sina började lägga sina gamla koncentrationsserier i gamla kyvettpaket, vilket ledde till utskällning från labbassisstenten :)

Förbredelse för att göra en 10^-8 spädning av ett proteinprov i två serier. Dessa användes senare för att utföra ett försök med ELISA-metoden.

Inte en jättebra bild, men detta är en ELISA-platta där man med hjälp av en standardkurva och olika koncentrationer av provet kan ta reda på koncentrationen av provet genom absorbansmätningar.